Unterschied zwischen Alpha und Beta -Helix

Der Schlüsselunterschied Zwischen Alpha und Beta -Helix basiert auf der Art der Wasserstoffbindung, die sie bei der Entwicklung dieser Strukturen bilden. Alpha-Helices bilden intra-molekulare Wasserstoffbrückenbindungen, während die Beta-Helices intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen bilden.

Komplexe Proteine ​​haben vier strukturelle Organisationsebene - primäre, sekundäre, tertiäre und quaternäre. Die sekundären Strukturen von Proteinen bilden die Peptidketten in unterschiedlichen Orientierungen. Die Peptidketten bestehen aus Aminosäuresequenzen, die durch Peptidbindungen gebunden sind. Daher gibt es zwei wichtigste Sekundärstrukturen in Proteinen als Alpha -Helix und Beta -Helix. Darüber hinaus gibt es andere sekundäre Strukturen, die als Beta -Kurve und Haarnadelstrukturen bezeichnet werden. Hauptsächlich konzentriert sich dieser Artikel auf den Unterschied zwischen Alpha und Beta -Helix.

INHALT

1. Überblick und wichtiger Unterschied
2. Was ist Alpha Helix
3. Was ist Beta -Helix
4. Ähnlichkeiten zwischen Alpha und Beta -Helix
5. Nebenseitiger Vergleich - Alpha vs Beta -Helix in tabellarischer Form
6. Zusammenfassung

Was ist Alpha Helix?

Proteine ​​haben vier strukturelle Organisationsebenen. Von diesen ist die Alpha -Helix die häufigste Sekundärstruktur von Proteinen. Und diese Struktur erscheint als Stange, der um eine zentrale Achse umgezogen wird. Darüber hinaus ist die Alpha-Helix eine rechtshändige Helix. Linkshändige Helices könnten jedoch auch vorhanden sein. Hier bilden sich die Peptidbindungen vom Amino-terminalen zum Carboxy-terminalen. Aminosäuren verbinden sich über diese Peptidbindungen miteinander. Intra-molekulare Wasserstoffbrückenbindungen sind die Hauptursache für die Bildung der Alpha-Helix.

Abbildung 01: Alpha -Helix

Die Anordnung der Alpha -Helix hängt von der hydrophilen und hydrophoben Natur des Proteins ab. Wenn die Aminosäuresequenz aus einer hohen Anzahl hydrophiler R (Variablen) Gruppen besteht, orientieren sich die R -Gruppen an die wässrige Phase. Wenn die variablen Gruppen hydrophob sind, rechnen sie in die hydrophobe Phase der Umwelt aus. In beiden Szenario scheinen sich die R -Gruppen aus der helikalen Struktur zu erstrecken. Aufgrund dieser strukturellen Eigenschaften ist Alpha -Helix resistenter gegen Mutationen. Somit stabilisiert das Vorhandensein von Wasserstoffbrückenbindungen die Struktur der Alpha -Helix. Es gibt durchschnittlich 3.6 Rückstände pro Kurve in einer Alpha -Helix, da es 3 dauert.6 Reste für die Entwicklung der Wasserstoffbrückenbindungen. Einige strukturelle Proteine ​​wie Kollagen und Keratin sind reich an Alpha -Helices.

Was ist Beta -Helix?

Eine Beta -Helix ist die zweithäufigste Sekundärstruktur eines Proteins. Obwohl es nicht so häufig ist wie die Alpha -Helix, spielt das Vorhandensein von Beta -Helices auch eine wichtige Rolle bei der Proteinstruktur. Die Bildung der Beta-Helix findet über zwei Beta-Blätter statt, die entweder parallel oder anti-paralleler Weise angeordnet sind. Diese Blätter bilden sich dann zu einer helikalen Struktur. Zwischenmolekulare Wasserstoffbrücken zwischen zwei Blechsträngen helfen bei der Bildung einer Beta-Helix.

Abbildung 02: Beta -Helix

Beta -Helices können je nach Bindungsmustern sowohl rechtshändige als auch linkshänder sein. Bei der Bildung einer Beta -Helix arrangieren die variablen Gruppen der beiden Beta -Blätter im Kern der Helix. Daher hat die Mehrheit der Gruppen, die Beta -Blätter bilden, hydrophobe Funktionen.

Im Gegensatz zur Alpha -Helix bilden 17 Rückstände eine Wende in Beta -Helices. Metallionen haben die Fähigkeit, die Bildung von Beta -Helix zu aktivieren. Ähnlich wie bei der Alpha -Helix unterstützen die Wasserstoffbrückenbindungen die Struktur der Beta -Helix beibehalten. Carboanhydraseenzym und Pektat -Lyase sind zwei Proteine, die reich an Beta -Helices sind.

Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Alpha und Beta -Helix??

• Alpha und Beta -Helix sind zwei Sekundärstrukturen von Proteinen.
• Aminosäuren sind die Monomere beider Sekundärstrukturen.
• Darüber hinaus sind die chemischen Bestandteile der Alpha- und Beta -Helices Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und Schwefel.
• Außerdem entwickeln sich beide Sekundärstrukturen zu einer höheren Organisation auf höherer Ebene.
• Darüber hinaus werden beide durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.
• In beiden Strukturen wird die Hydrophobizität durch das Vorhandensein der R -Gruppen der Aminosäuren bestimmt.

Was ist der Unterschied zwischen Alpha und Beta -Helix?

Der wichtigste Unterschied zwischen Alpha und Beta -Helix ist die Art der Wasserstoffbrückenbindung, die sie zeigen. Alpha-Helix zeigt eine intra-molekulare Wasserstoffbrückenbindung, während die Beta-Helix eine intermolekulare Wasserstoffbrücke zeigt. Darüber hinaus bildet die Alpha-Helix eine rechtshändige Helix, während Beta-Helix sowohl rechte als auch linkshändige Helices bilden kann. Dies ist also auch ein signifikanter Unterschied zwischen Alpha und Beta -Helix.

Darüber hinaus besteht ein weiterer Unterschied zwischen Alpha und Beta-Helix darin, dass die Alpha-Helix-Formation durch das Verdrehen der Aminosäuresequenz stattfindet, während in der Beta-Helix-Formation die beiden Beta-Blätter entweder parallel oder anti-parallel zur bildenden Helikstruktur bilden sollen.

Das folgende info-grafische enthält weitere Informationen zu dem Unterschied zwischen Alpha und Beta-Helix.

Zusammenfassung -Alpha vs Beta -Helix

Sowohl Alpha -Helices als auch Beta -Helices sind wichtig für die Identifizierung und Ableitung komplexer Proteinstrukturen. Beide Typen sind Sekundärstrukturen von Proteinen. Alpha Helix ist jedoch eine helikale Wendung von Aminosäuresequenzen. Im Gegensatz dazu erfolgt die Beta-Helix-Bildung über die Wasserstoffbindung paralleler oder anti-paralleler Beta-Blätter. Darüber hinaus ist die Wasserstoffbrücke in Alpha-Helix-Form intra-molekular, während die Wasserstoffbrücke in Beta-Helix-Form inter-molekular ist. Außerdem haben diese beiden Strukturen eine R -Gruppe, die die Hydrophobizität des Proteins bestimmt. Dies fasst den Unterschied zwischen Alpha und Beta -Helix zusammen.

Referenz:

1. „Befehle der Proteinstruktur.Khan Academy, Khan Academy, hier erhältlich.
2. „Protein-Sekundärstruktur: α-Helices und β-Faltblätter.”Strukturelle Bioinformatik: Praktischer Leitfaden, hier erhältlich.

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1. "Alpha Beta -Struktur (2)" von Thomas Shafee - eigene Arbeit (CC BY -SA 4.0) über Commons Wikimedia
2. "1M8N Choristoneura Fumiferana" von Willoww bei der englischen Sprache Wikipedia (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia