Unterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen

Der Schlüsselunterschied Zwischen Begleitpersonen und Chaperoninen ist das Die Chaperone führen eine breite Palette von Funktionen aus, darunter Falten und Abbau des Proteins, die Unterstützung bei der Proteinbaugruppe usw., Während die Schlüsselfunktion von Chaperoninen darin besteht, die Faltung großer Proteinmoleküle zu unterstützen.

Molekulare Chapier oder Chaperone sind Proteinmoleküle, die beim Falten von Proteinen zu komplexen Strukturen helfen. Daher sind Chaperonine eine Art Chaperon, der Hitzeschockproteine ​​enthält. Aus allen Arten von Chaperonen sind Chaperonine aufgrund der wichtigsten Rolle, die sie während der korrekten Proteinfaltung spielt, die am häufigsten untersuchten Proteine. Daher verhindern die Wirkung von Chaperonen und Chaperoninen die irreversible Aggregation von Proteinen und dadurch ihre Funktionalität ermöglichen. Chaperone und Chaperonine unterscheiden sich basierend auf der Funktionalität der beiden Moleküle.

INHALT

1. Überblick und wichtiger Unterschied
2. Was sind Chaperone?
3. Was sind Chaperonine?
4. Ähnlichkeiten zwischen Chaperonen und Chaperoninen
5. Nebeneinander Vergleich - Chaperone gegen Chaperonine in tabellarischer Form
6. Zusammenfassung

Was sind Chaperone??

Chaperone sind Proteine, die bei der Proteinbaugruppe, der Faltung von Proteinen und beim Abbauprozess der Proteine ​​helfen. Daher gibt es viele Klassen von molekularen Chaperonen. Die Begleiter, die an die hydrophoben Oberflächen der Proteine ​​binden. Darüber hinaus können Chaperone basierend auf der Größe und dem Zellkompartiment in verschiedene Klassen eingeteilt werden. Chaperonine sind eine der wichtigsten Klassen von Chaperonen, bei denen es sich um Hitzeschockproteine ​​handelt.

Abbildung 01: Chaperon -Aktion

Darüber hinaus sind Chaperone für den Prozess des Proteinabbaus erforderlich. Wenn sich die Proteine ​​fehlgefaltet haben, sind die Chaperone am Ubiquitinationsprozess beteiligt.

Was sind Chaperonine??

Chaperonin ist eine Klasse von Chaperonen, die speziell an der Faltung großer Proteine ​​beteiligt sind. Sie haben eine bestimmte Struktur. Chaperonine umfassten eine Zwei -Ring -Struktur, die entweder homo - dimer oder hetero - dimer sein kann. Diese beiden Ringstrukturen bilden zwei zentrale Hohlräume. Jede Untereinheit hat eine Domäne, die an die hydrophobe Oberfläche des Proteins binden kann. Sobald die Bindung stattfindet, bringen die Chaperonine eine Konformationsänderung im Protein mit. Dies ermöglicht die korrekte Faltung des Proteins.

Abbildung 02: Chaperonine

Es gibt zwei Hauptkategorien von Chaperoninen, nämlich Chaperonine und Chaperonine der Gruppe I. Die Chaperonine der Gruppe I sind prokaryotisch und umfassen hauptsächlich die Bakterien -Hitzeschockproteine ​​wie Hsp60 und prokaryotische Groel. Die Chaperonine der Gruppe II umfassen die Archaner und die eukaryotischen Chaperonine. Einige der Chaperonine der Gruppe II sind T-Komplex-verwandtes Polypeptid und Grobes.

Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Chaperonen und Chaperoninen?

• Chaperone und Chaperonine sind Proteine.
• Sie sind hauptsächlich an der Proteinfaltung beteiligt.
• Beide binden an die hydrophoben Regionen des Proteins.
• Sie können synthetisiert werden in vitro und kann in vielen Forschungsarbeiten verwendet werden, die sich auf die Fehlfaltung der Proteine ​​im Zusammenhang mit der Fehlfaltung befinden.

Was ist der Unterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen?

Chaperone sind Proteine, die in Proteinfaltung, Abbau und Montage beinhalten. Somit gibt es mehrere Unterklassen von Chaperonen, die auf dem Wirkungsmechanismus basieren. Einige betreffen die Proteinfaltung, während andere an die Solubilisierung aggregierter Proteine ​​einbezogen werden. Auf der anderen Seite sind Chaperonine eine Art von Chaperonen, die speziell an der großen Proteinfaltung beinhalten. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Begleitpersonen und Chaperoninen. Darüber hinaus gibt es zwei Gruppen von Chaperoninen; Chaperonine der Gruppe I und Gruppe II Chaperonine.

Die folgende Infografik zeigt den Unterschied zwischen Begleitpersonen und Chaperoninen in tabellarischer Form.

Zusammenfassung -Chaperone gegen Chaperonine

Chaperone sind eine breite Klasse von Biomolekülen, die Proteine ​​sind. Sie unterstützen die Proteinfaltung, den Abbau und die Proteinbaugruppe. Chaperonine sind eine Klasse von Chaperonen, die spezifisch bei großer Proteinfaltung funktionieren. Daher basiert der Hauptunterschied zwischen Chaperons und Chaperoninen auf der Funktion der beiden Proteine. Sie unterscheiden sich auch in der Struktur. Die Chaperone variieren in der Struktur, während die Chaperonine eine zweiringspezifische Struktur haben.

Referenz:

1.Slavotinek, A M und L G Biesecker. „Entfalten Sie die Rolle von Chaperonen und Chaperoninen bei menschlichen Erkrankungen.” Fortschritte in der Pädiatrie., U.S. Nationalbibliothek für Medizin, September. 2001. Hier verfügbar  

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1."Membranproteine ​​in Komplexe" von Medievalpacman - eigene Arbeit (CC BY -SA 3).0) über Commons Wikimedia  
2."Gros-Groel Top" von kein maschinenlesbarem Autor zur Verfügung gestellt. (Public Domain) über Commons Wikimedia