Unterschied zwischen IGA und IgG

Unterschied zwischen IGA und IgG

Schlüsselunterschied - IGA vs igg
 

Immunglobuline werden als eine spezielle Art von kugelförmigen Proteinen mit einer komplexen Struktur bezeichnet. Sie werden vom lebenden System als sekundärspezifische Immunantwort bei Kontakt mit einem Antigen eines Fremdpartikels oder eines Organismus erzeugt. Immunglobuline sind auch als Antikörper bekannt, die spezifische Proteine ​​sind, die als Reaktion auf ein Antigen produziert werden. Die fünf Hauptklassen von Antikörpern sind - Immunglobulin (IG) A, G, M, E, D. Immunglobulin A (IgA/IgG) ist ein sekretorisches Immunglobulin, das in den Schleimhautoberflächen vorhanden ist, bestehend aus einer J -Kette und einem sekretorischen Polypeptid, das an der sekretorischen Funktion teilnimmt. Immunglobulin (IgG/IgG) ist hauptsächlich an der Wirkung gegen fremde Krankheitserreger beteiligt, zu denen Bakterien und Viren gehören. Der Schlüsselunterschied Zwischen IGA und IgG ist das Vorhandensein und Fehlen des sekretorischen Polypeptids. IgA hat ein sekretorisches Polypeptid, um die Sekretion über Schleimhautoberflächen zu erleichtern, während IgG keine sekretorische Funktion hat. Die J -Kette fehlt daher.

INHALT

1. Überblick und wichtiger Unterschied
2. Was ist IGA
3. Was ist IgG
4. Ähnlichkeiten zwischen IGA und IgG
5. Seite an Seitenvergleich - IgA gegen IgG in tabellarischer Form
6. Zusammenfassung

Was ist IGA?

IGA ist eine Art von Immunglobulin, die eine sekretorische Funktion besitzt. Daher kann IGA hauptsächlich in Sekreten wie Speichel und Muttermilch gefunden werden. Etwa 50% der Proteinzusammensetzung von Kolostrum sind IGA. Es wird auch durch die Schleimhautschichten des Magen -Darm -Trakts und der Atemwege sekretiert. Dies liefert einen Schutzmechanismus gegen die Krankheitserreger, die in den Darm oder an den Atemweg eintreten.

Abbildung 01: Struktur von IgA

Es gibt zwei Hauptunterklassen von IGA; IgA 1 und Iga2. Iga1 Besitzen. Diese längliche Scharnierregion erhöht die Empfindlichkeit von IgA1 gegenüber bakteriellen Proteasen. Daher ist es hauptsächlich im Serum vorhanden. Iga2 besteht aus einer kürzeren Scharnierregion und fehlt die Aminosäure -Duplikatstruktur. Daher hat es keine erhöhte Empfindlichkeit gegenüber Protease. Iga2 ist hauptsächlich in den schleimigen Sekretionsmembranen vorhanden.

IgA bildet eine Dimerstruktur, die eine Eigenschaft dieser Art von Immunglobulin ist. Die Monomere werden durch eine Struktur begleitet, die als J -Kette bekannt ist. Die J -Kette ist über Disulfidverbindungen mit der Dimerstruktur verbunden. Ein Polypeptid ist mit der Dimerstruktur verbunden, die als sekretorische Polypeptidkomponente von IgA fungiert. Die Hauptfunktion von IGAs besteht darin, die Schleimhautschichten vor externen Toxinen und Chemikalien wie bakteriellen und viralen Toxinen zu schützen. IGA nimmt an einer neutralisierenden Reaktion zur Neutralisierung der Toxinprodukte teil.

Was ist IgG?

IgG ist die häufigste Art von Immunglobulin, die im System vorhanden ist. Es ist auch die Hauptform des Kreislauf -Immunglobulins im Körper. IgG ist die einzige Form von Immunglobulin, die die Plazenta überqueren und den Fötus erreichen kann. IgG besteht aus vier Polypeptidketten; 2 schwere Ketten und 2 leichte Ketten, die durch Inter -Ketten -Disulfidverbindungen miteinander verbunden sind. Jede schwere Kette besteht aus einer N-terminalen variablen Domäne (VH) und drei konstanten Domänen (CH1, CH2, CH3) mit einem zusätzlichen „Scharnierbereich“ zwischen CH1 und CH2. Jede Lichtketten bestehen aus einer N-terminalen variablen Domäne (VL) und einer konstanten Domäne (CL). Die leichte Kette ist mit den VH- und Ch1. Weitere IgG enthält auch eine hochkonservierte Region, die am 297 aus einer glykosylierten Aminosäure bestehtth Position.

Abbildung 02: Allgemeine Struktur von IgG

IgG hat vier Hauptunterklassen, nämlich IgG1, IgG2, IgG3 und IgG4. IgG1 ist die am häufigsten vorkommende Unterklasse. Es ist die unmittelbare Antikörperantwort, die im Körper bei einer Infektion durch einen Bakterien- oder Virusmittel erzeugt wird. IgG2 werden hauptsächlich als Reaktion auf bakterielle Kapselantigene produziert. Diese Antikörper reagieren auf Antigene auf Kohlenhydratbasis. Es kann auch gegen Viren wirken, die Antigene auf Kohlenhydratbasis besitzen. IgG3 ist ein proinflammatorischer Antikörper, der im Allgemeinen als Reaktion auf eine Virusinfektion produziert wird. IgG3 ist der Hauptantikörper, der als Reaktion auf Blutgruppenantigene produziert wird. IgG4 -Antikörper werden als Reaktion auf verlängerte Infektionen produziert.

Was sind die Ähnlichkeiten zwischen IGA und IgG??

  • Beide werden aufgrund einer sekundären Immunantwort produziert.
  • Beide werden als Reaktion auf Antigene oder Antigenmarker produziert, die in produziert werden
  • Beide sind sehr spezifisch.
  • Beide besteht aus vier Polypeptidketten; 2 schwere Ketten und 2 leichte Ketten.
  • Beide nehmen am Kampf gegen bakterielle und virale Krankheitserreger teil.

Was ist der Unterschied zwischen IGA und IgG?

Iga gegen IgG

IgA ist ein Antikörper, der in Sekreten und Schleimhäuten vorhanden ist und gegen bakterielle und virale Krankheitserreger wirkt. IgG ist ein Antikörper, der als sekundärer Immunmechanismus erzeugt wird, der am Kampf gegen pathogene virale und bakterielle Stämme beteiligt ist.
Verteilung
IGA befindet sich in Schleimhäuten und Körpersekretionen wie Speichel und Muttermilch. IgG ist in allen Intra- und zusätzlichen Gefäßgeweben.
Zusammensetzung der schweren Kette
IGA hat eine Alpha -schwere Kette. IgG hat eine Gamma -schwere Kette.
Konzentration im Serum
Im Serum beträgt die IgA -Konzentration 0.6 - 3 mg/ml. Im Serum beträgt die IgG -Konzentration 6 - 13 mg/ml.
J Kette
Präsent in IGA. In IgG abwesend.
Sekretorisches Polypeptid
Präsent in IGA. In IgG abwesend.
Fähigkeit, die Plazenta zu überqueren
IGA kann die Plazenta nicht überqueren. IgG kann die Plazenta überqueren.

Zusammenfassung -Iga vs igg 

Sowohl IGA als auch IgG werden im Körper als sekundäre Immunantwort produziert. Sie sind spezifische Antikörper, die durch Bindung an ein bestimmtes Antigen wirken. Der Hauptunterschied der beiden Immunglobuline basiert auf der Funktion der Sekretion. IGA ist vorhanden ist Sekretionsflüssigkeiten und in schleimigen sekretierenden Membranen, während IgG das am häufigsten vorkommende Immunglobulin im Serum ist.  Beide haben die Fähigkeit, gegen mikrobielle Krankheitserreger zu kämpfen. Dies ist der Unterschied zwischen IGA und IgG.

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Referenz:

1.Schroeder, Harry W und Lisa Cavacini. „Struktur und Funktion von Immunglobulinen.”Das Journal of Allergy and Clinical Immunology, U.S. Nationalbibliothek für Medizin, Februar. 2010. Hier verfügbar 
2.Woof, J M und M W Russell. „Struktur- und Funktionsbeziehungen in IGA.Natural News, Nature Publishing Group, 21. September. 2011. Hier verfügbar  
3.Janeway, Charles A und Jr. „Die Struktur eines typischen Antikörpermoleküls.Immunobiologie: Das Immunsystem bei Gesundheit und Krankheit. 5. Ausgabe., U.S. Nationalbibliothek für Medizin, 1. Januar. 1970. Hier verfügbar 

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1.'Dimer IgA Schema 01.'Von Mcortnghh - eigene Arbeit (CC BY -SA 4).0) über Commons Wikimedia 
2.'Anatomie eines IgGs' von W: Benutzer: Ajvincelli, Public Domain über Commons Wikimedia