Unterschied zwischen integralen Proteinen und peripheren Proteinen

Integrale Proteine ​​gegen periphere Proteine

Proteine ​​werden als Makromoleküle angesehen, die aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen. Die Polypeptidketten bestehen aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur eines Proteins kann durch die Aminosäuresequenz bestimmt werden. Bestimmte Gene codieren für viele Proteine. Diese Gene bestimmen die Sequenz von Aminosäure und bestimmen dadurch ihre Primärstruktur. Integrale und periphere Proteine ​​gelten aufgrund ihres Auftretens als „Plasmamembranproteine“. Diese Proteine ​​sind im Allgemeinen für die Fähigkeit einer Zelle verantwortlich, mit der externen Umgebung zu interagieren.

Ganzheitliches Protein

Integrale Proteine ​​werden hauptsächlich entweder vollständig oder teilweise in den Phospholipidendoppelschicht der Plasmamembran gefunden. Diese Proteine ​​haben sowohl polare als auch unpolare Regionen auf sich. Polare Köpfe ragen von der Oberfläche des Doppelschichts heraus, während nicht-polare Regionen in sie eingebettet sind. Normalerweise interagieren nur die nichtpolaren Regionen mit dem hydrophoben Kern der Plasmamembran, indem sie hydrophobe Bindungen mit den Fettsäureschwänzen der Phospholipide herstellen.

Die integralen Proteine, die die gesamte Membran von der inneren Oberfläche zur Außenoberfläche überspannen, werden als Transmembranproteine ​​bezeichnet. In Transmembranproteinen sind beide Enden, die aus der Lipidschicht herausholen, polare oder hydrophile Regionen. Die mittleren Regionen sind nicht Polar und haben hydrophobe Aminosäuren auf ihrer Oberfläche. Drei Arten von Wechselwirkungen helfen dabei.

Peripheres Protein

Periphere Proteine ​​(extrinsische Proteine) sind am innersten und äußersten der Phospholipide. Diese Proteine ​​sind entweder direkt durch Wechselwirkungen mit polaren Köpfen von Phospholipiden -Doppelschicht oder indirekt durch Wechselwirkungen mit integralen Proteinen an die Plasmamembran gebunden, entweder direkt durch Wechselwirkungen mit polaren Köpfen. Diese Proteine ​​machen etwa 20 bis 30 % der gesamten Membranproteine ​​aus.

Die meisten peripheren Proteine ​​werden auf der innersten Oberfläche oder der zytoplasmatischen Oberfläche der Membran gefunden. Diese Proteine ​​bleiben entweder durch kovalente Bindungen mit Fettketten oder durch ein Oligosaccharid an Phospholipide begrenzt.

Was ist der Unterschied zwischen integralem und peripherem Protein?

• Periphere Proteine ​​treten auf der Oberfläche der Plasmamembran auf, während integrale Proteine ​​entweder vollständig oder teilweise in die Lipidschicht der Plasmamembran auftreten.

• Periphere Proteine ​​sind lose an die Lipiddoppelschicht gebunden und interagieren nicht mit dem hydrophoben Kern zwischen zwei Phospholipidenschichten. Im Gegensatz dazu sind integrale Proteine ​​eng gebunden und interagieren direkt mit dem hydrophoben Kern der Plasmamembran. Aus diesen Gründen ist die integrale Proteindissoziation schwieriger als periphere Proteine.

• Leichte Behandlungen können verwendet werden. Um die hydrophoben Bindungen zu brechen, sind Reinigungsmittel erforderlich. Somit können integrale Proteine ​​aus der Plasmamembran isoliert werden.

• Nach der Isolierung dieser beiden Proteine ​​aus der Plasmamembran können periphere Proteine ​​in neutralen wässrigen Puffern gelöst werden, während integrale Proteine ​​nicht in neutralen wässrigen Puffern oder Aggregaten gelöst werden können.

• Im Gegensatz zu peripheren Proteinen sind integrale Proteine ​​beim Solubilisierten mit Lipid assoziiert.

• Beispiele für periphere Proteine ​​sind Spektrin von Erythrozyten, Cytochrom C und ATP-Age von Mitochondrien und Acetylcholinesterase in Elektroplax-Membranen. Beispiele für integrale Proteine ​​sind membran begrenzte Enzyme, Arzneimittel- und Hormonrezeptoren, Antigen und Rhodopsin.

• Integrale Proteine ​​repräsentieren etwa 70%, während periphere Proteine ​​den verbleibenden Teil der Plasmamembranproteine ​​darstellen.