Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin

Hämoglobin gegen Myoglobin

Myoglobin und Hämoglobin sind Hämoproteine, die die Fähigkeit haben, molekularen Sauerstoff zu binden. Dies sind die ersten Proteine, die seine dreidimensionale Struktur durch Röntgenkristallographie gelöst haben. Proteine ​​sind die Polymere von Aminosäuren, die über Peptidbindungen verbunden sind. Aminosäuren sind die Bausteine ​​von Proteinen. Basierend auf ihrer Gesamtform werden diese Proteine ​​unter globuläre Proteine ​​kategorisiert. Globuläre Proteine ​​haben etwas kugelförmige oder ellipsoide Formen. Die unterschiedlichen Eigenschaften dieser einzigartigen kugelförmigen Proteine ​​helfen Organismus, Sauerstoffmoleküle zwischen ihnen zu verändern. Das aktive Zentrum dieser speziellen Proteine ​​besteht aus einem Eisen (II) -Protoporphyrin IX, der in einer wasserfesten Tasche eingekapselt ist.

Myoglobin

Myoglobin tritt als monomeres Protein auf, in dem das Globin um ein Häm umgibt. Es wirkt als sekundärer Sauerstoffträger im Muskelgewebe. Wenn die Muskelzellen im Einsatz sind, benötigen sie eine große Menge Sauerstoff. Muskelzellen verwenden diese Proteine, um die Sauerstoffdiffusion zu beschleunigen und Sauerstoff für Zeiten intensiver Atmung zu nehmen. Die tertiäre Struktur von Myoglobin ähnelt einer typischen wasserlöslichen Kugelproteinstruktur.

Die Polypeptidkette von Myoglobin hat 8 separate rechtshändige α-Helices. Jedes Proteinmolekül enthält eine protrothetische Hämgruppe und jeder Hämreste enthält ein zentrales koordinell gebundenes Eisenatom. Sauerstoff ist direkt an das Eisenatom der Hämprothesegruppe gebunden.

Hämoglobin

Hämoglobin tritt als tetrameres Protein auf, in dem jede Untereinheit aus einem Globin besteht, das ein Häm umgibt. Es ist der systemweite Sauerstoffträger. Es bindet Sauerstoffmoleküle und wird dann durch rote Blutkörperchen durch das Blut transportiert.

Bei Wirbeltieren wird Sauerstoff durch das Lungengewebe in die roten Blutkörperchen diffundiert. Da Hämoglobin ein Tetramer ist, kann es vier Sauerstoffmoleküle gleichzeitig binden. Der gebundene Sauerstoff wird dann über den gesamten Körper verteilt und von roten Blutkörperchen bis zu den Atemzellen abgeladen. Hämoglobin nimmt dann das Kohlendioxid und kehrte sie zurück in die Lunge. Daher dient Hämoglobin dazu, Sauerstoff zu liefern, die für den Zellstoffwechsel benötigt werden, und entfernt das resultierende Abfallprodukt Kohlendioxid.

Hämoglobin besteht aus mehreren Polypeptidketten. Humanes Hämoglobin besteht aus zwei α (Alpha) und zwei β (Beta) -Unterits. Jede α-Untereinheit hat 144 Reste, und jede β-Untereinheit hat 146 Reste. Struktureigenschaften sowohl von α (Alpha) als auch von β (Beta) Untereinheiten ähneln dem Myoglobin.

Hämoglobin gegen Myoglobin

• Hämoglobin transportiert Sauerstoff im Blut, während Myoglobin Sauerstoff in den Muskeln transportiert oder speichert.

• Myoglobin besteht aus einer einzelnen Polypeptidkette und Hämoglobin besteht aus mehreren Polypeptidketten.

• Im Gegensatz zum Myoglobin ist die Konzentration von Hämoglobin in roter Blutkörperchen sehr hoch.

• Am Anfang bindet Myoglobin Sauerstoffmoleküle sehr einfach und in letzter Zeit gesättigt. Dieser Bindungsprozess ist im Myoglobin sehr schnell als im Hämoglobin. Hämoglobin bindet anfangs Sauerstoff mit Schwierigkeit.

• Myoglobin tritt als monomeres Protein auf, während Hämoglobin als tetrameres Protein auftritt.

• Zwei Arten von Polypeptidketten (zwei α-Ketten und zwei β-Ketten) sind im Hämoglobin vorhanden.

• Myoglobin kann ein sogenannter Monomer mit einem Sauerstoffmolekül binden, während Hämoglobin vier Sauerstoffmoleküle binden kann, so genannt Tetramer.

• Myoglobin bindet Sauerstoff enger als Hämoglobin.

• Hämoglobin kann im Gegensatz zum Myoglobin sowohl Sauerstoff als auch Kohlendioxid binden und abladen.