Unterschied zwischen Alpha Helix und Beta Plisse Blatt

Schlüsselunterschied - Alpha Helix vs Beta -Plissee -Blatt
 

Alpha -Helices und Beta -Faltenblätter sind die beiden am häufigsten gefundenen Sekundärstrukturen in einer Polypeptidkette. Diese beiden Strukturkomponenten sind die ersten Hauptschritte beim Falten einer Polypeptidkette. Der Schlüsselunterschied Zwischen Alpha Helix und Beta Fleulse Sheet befindet sich in ihrem Struktur; Sie haben zwei verschiedene Formen, um einen bestimmten Job zu machen.

Was ist Alpha Helix?

Eine Alpha-Helix ist eine rechtshändige Spule von Aminosäureresten auf einer Polypeptidkette. Der Bereich der Aminosäurereste kann zwischen 4 und 40 Resten variieren. Die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Sauerstoff der C = O-Gruppe auf der oberen Spule und dem Wasserstoff der N-H-Gruppe der unteren Spule tragen dazu bei, die Spule zusammenzuhalten. Jede vier Aminosäurereste in der Kette wird eine Wasserstoffbindung auf die oben genannte Weise gebildet. Dieses gleichmäßige Muster gibt ihm bestimmte Merkmale wie die Dicke der Spule und bestimmt die Länge jeder vollständigen Drehung entlang der Helixachse. Die Stabilität der Alpha -Helix -Struktur hängt von mehreren Faktoren ab.

O Atome in Rot-, N -Atomen in Blau und Wasserstoffbrückenbindungen als grüne gepunktete Linien

Was ist Beta -Faltenblatt?

Beta -Faltenblatt, auch als Beta -Blatt bekannt, wird als zweite Form der Sekundärstruktur in Proteinen angesehen. Es enthält Beta -Stränge, die seitlich durch mindestens zwei oder drei Wasserstoffbrückenbindungen mit einem verdrehten, plissierten Blatt verbunden sind, wie im Bild gezeigt. Ein Beta -Strang ist eine Strecke der Polypeptidkette; Seine Länge ist im Allgemeinen 3 bis 10 Aminosäuren, einschließlich Rückgrat in einer erweiterten Bestätigung.

4-strängiger antiparalleles β-Blechfragment aus einer Kristallstruktur der Enzymkatalase.
A) Zeigen Sie die antiparallelen Wasserstoffbrückenbindungen (gepunktet) zwischen Peptid NH- und CO -Gruppen an benachbarten Strängen. Pfeile geben die Kettenrichtung an, und Elektronendichtekonturen skizzieren die Nicht-H-Atome. O Atome sind rote Kugeln, n Atome sind blau und H -Atome werden zum Einfachheit halber weggelassen; Sidechains werden nur bis zum ersten Sidechain -C -Atom (grün) angezeigt
b) Kantenansicht der zentralen zwei β-Stränge

In Beta -Fehlblättern laufen die Polypeptidketten nebeneinander. Es erhält den Namen „Faltenblatt“ aufgrund des wellenähnlichen Erscheinungsbilds der Struktur. Sie sind durch Wasserstoffbrückenbindungen miteinander verbunden. Diese Struktur ermöglicht es, mehr Wasserstoffbrückenbindungen zu bilden, indem die Polypeptidkette ausgerichtet wird.

Was ist der Unterschied zwischen Alpha Helix und Beta Faltenblatt?

Struktur von Alpha -Helix und Beta -Faltenblatt

Alpha -Helix:

In dieser Struktur ist das Polypeptid Rückgrat eng um eine imaginäre Achse als Spiralstruktur gebunden. Es ist auch als Helikoidalanordnung der Peptidkette bekannt.

Die Bildung der Alpha -Helixstruktur tritt auf, wenn die Polypeptidketten in eine Spirale verdreht werden. Dies ermöglicht es allen Aminosäuren in der Kette, Wasserstoffbrückenbindungen (eine Bindung zwischen einem Sauerstoffmolekül und einem Wasserstoffmolekül) zu bilden. Die Wasserstoffbrückenbindungen ermöglichen die Helix, die Spiralform zu halten und eine enge Spule zu verleihen. Diese Spiralform macht die Alpha -Helix sehr stark.

Wasserstoffbrückenbindungen werden durch die gelben Punkte angezeigt.

Beta -Faltenblatt:

Wenn sich zwei oder mehr Fragmente von Polypeptidketten (en) überlappen und eine Reihe von Wasserstoffbrückenbindungen miteinander bilden, können folgende Strukturen gefunden werden. Es kann auf zwei Arten passieren; parallele Anordnung und Anti-Parallele-Anordnung.

Beispiele für die Struktur:

Alpha -Helix: Fingernägel oder Zehennägel können als Beispiel für eine Alpha -Helix -Struktur genommen werden.

Beta -Faltenblatt: Die Struktur der Federn ähnelt der Struktur des Beta -Faltenblatts.

Merkmale der Struktur:

Alpha -Helix: In der Alpha -Helixstruktur gibt es 3.6 Aminosäuren pro Wende der Helix. Alle Peptidbindungen sind trans und planar, und die N-H-Gruppen in den Peptidbindungen zeigen in die gleiche Richtung, was ungefähr parallel zur Achse der Helix ist. Die C = O -Gruppen aller Peptidbindungen zeigen in die entgegengesetzte Richtung und sind parallel zur Achse der Helix. Die C = O-Gruppe jeder Peptidbindung ist an die N-H-Gruppe der Peptidbindung gebunden, die eine Wasserstoffbindung bildet. Alle R-Gruppen werden von der Helix nach außen gerichtet.

Beta -Faltenblatt: Jede Peptidbindung im Beta-Faltenblatt ist planar und hat die Transkonformation. Die C = O- und N-H-Gruppen von Peptidbindungen aus benachbarten Ketten befinden sich in derselben Ebene und weisen aufeinander zu, die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen ihnen bilden. Alle R-Gruppen in jeder Kette können alternativ über und unter der Ebene des Blattes auftreten.

Definitionen:

Sekundärstruktur: Es ist die Form eines Faltproteins aufgrund der Wasserstoffbrückenbindung zwischen seinem Rückgratamid und Carbonylgruppen.

Referenzen: "Proteinstruktur". Chemwiki: Die dynamische Chemie-Hypertext „Protein-Sekundärstruktur: α-Helices und β-Faltblätter“ . Proteinstrukturen.Com von Salam Al Karadaghi „Organische Chemie“. Das Virtual Cell -Lehrbuch „Beta -Blatt“.Wikipedia -Bild mit freundlicher Genehmigung: „Helix -Elektronendichte Myoglobin 2NRL 17-32“ von DCRJSR - eigene Arbeit (CC von 3.0) über Commons Wikimedia „Protein Sekundärstruktur“ von EN: Benutzer: Bikadi (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia „1Gwe Antipar Beta Sheet beides“ von DCRJSR - Own Work (CC von 3.0) über Commons Wikimedia